All issues

List of references:

1. Н. А. Кубасова, А. К. Цатурян. Молекулярный механизм работы актин-миозинового мотора в мышце // УБХ. — 2011. — Т. 51. — С. 233–282.
2. Ю. М. Романовский, А. В. Карговский, А. В. Приезжев, В. П. Трифоненков. Внутриклеточная автоволновая гидродинамика и молекулярные моторы / Труды XII Международной научнотехнической конференции «Оптические методы исследования потоков». — М: Перо, 2013. — С. 1–21. — МЭИ.
3. Ю. М. Романовский, А. Н. Тихонов. Молекулярные преобразователи энергии живой клетки. Протонная АТФ-синтаза — вращающийся молекулярный мотор // УФН. — 2010. — Т. 180. — С. 931–956.
4. Ю. М. Романовский, В. П. Трифоненков. Молекулярные моторы: кинезин, миозин V, динеин и стохастическая динамика внутринейронного транспорта / Доклады V Международной конференции «Математическая биология и биоинформатика». — Пущино: ИМПБ РАН, 2014. — С. 211–212. — Лахно В. Д.
5. А. Н. Тихонов. Молекулярные моторы. II. Молекулярные основы биологической подвижности // Сорос. Обр. ж. — 1999. — Т. 6. — С. 17–24.
6. Д. С. Чернавский, Ю. И. Хургин, С. Э. Шноль. Об упругих деформациях белка-фермента // Мол. биол. — 1967. — Т. 1. — С. 419–424.
7. Д. С. Чернавский, Н. М. Чернавская. Белок-машина. Биологические и макромолекулярные конструкции. — М: Янус-К, 1999.
8. H. Aizawa, Y. Sekine, R. Takemura, et al. Kinesin family in murine central nervous system // J. Cell. Biol. — 1992. — V. 119. — P. 1287–1296. — DOI: 10.1083/jcb.119.5.1287.
9. J. S. Berg, B. C. Powell, R. E. Cheney. A millennial myosin census // Mol. Biol. Cell. — 2001. — V. 12. — P. 780–794. — DOI: 10.1091/mbc.12.4.780.
10. G. Cappello, P. Pierobon, C. Symonds, et al. Myosin V stepping mechanism // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2007. — V. 104. — P. 15328–15333. — DOI: 10.1073/pnas.0706653104. — ads: 2007PNAS..10415328C.
11. L. M. Coluccio. Myosins. A superfamily of molecular motors. — Dordrecht: Springer, 2008.
12. M. J. T. V. Cope, J. Whisstock, I. Rayment, J. Kendrick-Jones. Conservation within the myosin motor domain: implications for structure and function // Structure. — 1996. — V. 4. — P. 969–987. — DOI: 10.1016/S0969-2126(96)00103-7.
13. E. M. Craig, H. Linke. Mechanochemical model for myosin V // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2009. — V. 106. — P. 18261–18266. — DOI: 10.1073/pnas.0908192106. — ads: 2009PNAS..10618261C.
14. E. M. de la Cruz, A. L. Wells, S. S. Rosenfeld, et al. The kinetic mechanism of myosin V // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1999. — V. 96. — P. 13726–13731. — DOI: 10.1073/pnas.96.24.13726. — ads: 1999PNAS...9613726D.
15. E. Forgacs, S. Cartwright, T. Sakamoto, et al. Kinetics of ADP dissociation from the trail and lead heads of actomyosin V following the power stroke // J. Biol. Chem. — 2008. — V. 283. — P. 766–773. — DOI: 10.1074/jbc.M704313200.
16. B. J. Foth, M. C. Goedecke, D. Soldati. New insights into myosin evolution and classification // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2006. — V. 103. — P. 3681–3686. — DOI: 10.1073/pnas.0506307103. — ads: 2006PNAS..103.3681F.
17. S. P. Gross, M. Vershinin, G. T. Shubeita. Cargo transport: two motors are sometimes better than one // Curr. Biol. — 2007. — V. 17. — P. R478–R486. — DOI: 10.1016/j.cub.2007.04.025.
18. J. A. Hammer, J. R. Sellers. Walking to work: roles for class V myosins as cargo transporters // Nature Rev. Mol. Cell. Biol. — 2011. — V. 13. — P. 13–26. — DOI: 10.1038/nrm3248.
19. W. O. Hancock. Intracellular transport: kinesins working together // Curr. Biol. — 2008. — V. 18. — P. R715–R717. — DOI: 10.1016/j.cub.2008.07.068.
20. M. Hinczewski, R. Tehver, D. Thirumalai. Design principles governing the motility of myosin V // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2013. — V. 110. — P. E4059–E4068. — DOI: 10.1073/pnas.1312393110.
21. N. Hirokawa, Y. Noda, Y. Tanaka, S. Niwa. Kinesin superfamily motor proteins and intracellular transport // Nature Rev. Mol. Cell. Biol. — 2009. — V. 10. — P. 682–696. — DOI: 10.1038/nrm2774.
22. N. Hirokawa. Cross-linker system between neurofilaments, microtubules and membranous organelles in frog axons revealed by the quick-freeze, deep-etching method // J. Cell. Biol. — 1982. — V. 94. — P. 129–142. — DOI: 10.1083/jcb.94.1.129.
23. N. Hirokawa, R. Takemura. Molecular motors and mechanisms of directional transport in neurons // Nature Rev. Neurosci. — 2005. — V. 6. — P. 201–214. — DOI: 10.1038/nrn1624.
24. W. Hwang, M. J. Lang, M. Karplus. Force generation in kinesin hinges on cover-neck bundle formation // Structure. — 2008. — V. 16. — P. 62–71. — DOI: 10.1016/j.str.2007.11.008.
25. F. Jon Kull, E. P. Sablin, R. Lau, et al. Crystal structure of the kinesin motor domain reveals a structural similarity to myosin // Nature. — 1996. — V. 380. — P. 550–555. — DOI: 10.1038/380550a0. — ads: 1996Natur.380..550J.
26. A. V. Kargovsky, Y. M. Romanovsky, A. N. Tikhonov. F1-ATPase as an auto-oscillatory system // Biophysics. — 2009. — V. 54. — P. 1–7. — DOI: 10.1134/S0006350909010011.
27. A. V. Kargovsky, Y. M. Romanovsky, V. P. Trifonenkov, A. V. Trifonenkov. Stochastic dynamics of intraneuronal transport / Materials of international symposium «Biological motility: new facts and hypotheses». — Pushino: ITEB RAS, 2014. — P. 106–108.
28. S. S. Margossian, S. J. Lowey. Substructure of the myosin molecule. III. Preparation of single-headed derivatives of myosin // J. Mol. Biol. — 1973. — V. 74. — P. 301–311. — DOI: 10.1016/0022-2836(73)90375-6.
29. S. S. Margossian, S. J. Lowey. Substructure of the myosin molecule. IV. Interactions of myosin and its subfragments with adenosine triphosphate and F-actin // J. Mol. Biol. — 1973. — V. 74. — P. 313–330. — DOI: 10.1016/0022-2836(73)90376-8.
30. H. Miki, M. Setou, K. Kaneshiro, N. Hirokawa. All kinesin superfamily protein, KIF, genes in mouse and human // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2001. — V. 98. — P. 7004–7011. — DOI: 10.1073/pnas.111145398. — ads: 2001PNAS...98.7004M.
31. F. Odronitz, M. Kollmar. Drawing the tree of eukaryotic life based on the analysis of 2269 manually annotated myosins from 328 species // Genome Biol. — 2007. — V. 8. — P. R196. — DOI: 10.1186/gb-2007-8-9-r196.
32. A. Pogrebnaya, Y. Romanovsky, A. Tikhonov. Rotation of ATPase: the stochastic model // Fluct. Noise Lett. — 2005. — V. 5. — P. L217–L224. — DOI: 10.1142/S0219477505002586.
33. T. J. Purcell, H. L. Sweeney, J. A. Spudich. A force-dependent state controls the coordination of processive myosin V // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2005. — V. 102. — P. 13873–13878. — DOI: 10.1073/pnas.0506441102. — ads: 2005PNAS..10213873P.
34. S. Rice, A. W. Lin, D. Safer, et al. A structural change in the kinesin motor protein that drives motility // Nature. — 1999. — V. 402. — P. 778–784. — DOI: 10.1038/45483. — ads: 1999Natur.402..778R.
35. Y. M. Romanovsky, A. V. Kargovsky, W. Ebeling. Models of active brownian motors based on internal oscillations // Eur. Phys. J. ST. — 2013. — V. 222. — P. 2465–2479. — DOI: 10.1140/epjst/e2013-02030-y.
36. J. L. Rosenbaum, G. B. Witman. Intraflagellar transport // Nature Rev. Mol. Cell Biol. — 2002. — V. 3. — P. 813–825. — DOI: 10.1038/nrm952.
37. S. S. Rosenfeld, H. L. Sweeney. A model of myosin V processivity // J. Biol. Chem. — 2004. — V. 279. — P. 40100–40111. — DOI: 10.1074/jbc.M402583200. — MathSciNet: MR2141102.
38. T. Sakamoto, M. R. Webb, E. Forgacs, et al. Direct observation of the mechanochemical coupling in myosin Va during processive movement // Nature. — 2008. — V. 455. — P. 128–132. — DOI: 10.1038/nature07188. — ads: 2008Natur.455..128S.
39. M. J. Schnitzer, K. Visscher, S. M. Block. Force production by single kinesin motors // Nat. Cell. Biol. — 2000. — V. 2. — P. 718–723. — DOI: 10.1038/35036345.
40. C. V. Sindelar, K. H. Downing. An atomic-level mechanism for activation of the kinesin molecular motors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2010. — V. 107. — P. 4111–4116. — DOI: 10.1073/pnas.0911208107. — ads: 2010PNAS..107.4111S.
41. K. Svoboda, S. M. Block. Biological applications of optical forces // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. — 1994. — V. 23. — P. 247–285. — DOI: 10.1146/annurev.bb.23.060194.001335.
42. R. D. Vale. The molecular motor toolbox for intracellular transport // Cell. — 2003. — V. 112. — P. 467–480. — DOI: 10.1016/S0092-8674(03)00111-9.
43. R. D. Vale, T. S. Reese, M. P. Sheetz. Identification of a novel force-generating protein, kinesin, involved in microtubule-based motility // Cell. — 1985. — V. 42. — P. 39–50. — DOI: 10.1016/S0092-8674(85)80099-4.
44. C. Veigel, S. Schmitz, F. Wang, J. R. Sellers. Load dependent kinetics of myosin-V can explain its high processivity // Nature Cell. Biol. — 2005. — V. 7. — P. 861–869. — DOI: 10.1038/ncb1287.
45. C. Veigel, F. Wang, M. L. Bartoo, et al. The gated gait of the precessive molecular motor, myosin V // Nature Cell. Biol. — 2001. — V. 4. — P. 59–65. — DOI: 10.1038/ncb732.
46. K. Visscher, M. J. Schnitzer, S. M. Block. Single kinesin molecules studied with a molecular force clamp // Nature. — 1999. — V. 400. — P. 184–189. — DOI: 10.1038/22146. — ads: 1999Natur.400..184V.
47. T. M. Watanabe, A. H. Iwane, H. Tanaka, et al. Mechanical characterization of one-headed myosin-V using optical tweezers // PLoS ONE. — 2010. — V. 5. — P. E12224. — DOI: 10.1371/journal.pone.0012224. — ads: 2010PLoSO...512224W.