All issues

List of references:

1. Ananda K., P. G. Vasudev, A. Sengupta, K. M. P. Raja, N. Shamala, P. Balaram. Polypeptide helices in hybrid peptide sequences // JACS. — 2005. — V. 127. — P. 16668–16674. — DOI: 10.1021/ja055799z.
2. D. A. E. Cochran, S. Penel, A. J. Doig. Effect of the N1 residue on the stability of the alpha-helix for all 20 amino acids // Protein Science. — 2001. — V. 10. — P. 463–470. — DOI: 10.1110/ps.31001.
3. W. A. Eaton, V. Muñoz, P. A. Thompson, C. K. Chan, J. Hofrichter. Submillisecond kinetics of protein folding // Curr.Opin.Struct.Biol. — 1997. — V. 7. — P. 10–14. — DOI: 10.1016/S0959-440X(97)80003-6.
4. A. E. Garcia, K. Y. Sanbonmatsu. Alpha-helical stabilization by side chain shielding of backbone hydrogen bonds // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. — 2002. — V. 99. — P. 2782–2787. — DOI: 10.1073/pnas.042496899. — ads: 2002PNAS...99.2782G.
5. S. Gnanakaran, H. Nymeyer, J. Portman, K.Y. Sanbonmatsu, A.E. García. Peptide folding simulations // Curr.Opin.Struct.Biol. — 2003. — V. 13. — P. 168–174. — DOI: 10.1016/S0959-440X(03)00040-X.
6. G. Hummer, A. E. García, S. Garde. Helix nucleation kinetics from molecular simulations in explicit solvent // Proteins. — 2001. — V. 42. — P. 77–84. — DOI: 10.1002/1097-0134(20010101)42:1<77::AID-PROT80>3.0.CO;2-#.
7. T. M. Iqbalsyah, A. J. Doig. Effect of the N3 residue on the stability of the alpha-helix // Protein Science. — 2004. — V. 3. — P. 32–39. — DOI: 10.1110/ps.03341804.
8. J. Ireta, J. Neugebauer, M. Scheffler, A. Rojo, M. Galván. Structural transitions in the polyalanine alphahelix under uniaxial strain // J Am Chem Soc. — 2005. — V. 127, no. 49. — P. 17241–4. — DOI: 10.1021/ja053538j.
9. G. Jeffrey, W. Saenger. Hydrogen bonding in biological structures. — Springer-Verlag, 1991. — 569 p.
10. C. M. Jones, E. R. Henry, Hu Y., C. K. Chan, S. D. Luck, A. Bhuyan, H. Roder, J. Hofrichter, W. A. Eaton. Fast events in protein folding initiated by nanosecond laser photolysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1993. — V. 90. — P. 11860–11864. — DOI: 10.1073/pnas.90.24.11860. — ads: 1993PNAS...9011860J.
11. W. L. Jorgensen. OPLS Force Fields / Encyclopedia of Computational Chemistry. — New York: Wiley, 1998. — V. 3. — P. 1986. — Ed. P.v.R Schleyer.
12. G. A. Kaminski, H. A. Stern, B. J. Berne, R. A. Friesner, Y. X. Cao, R. B. Murphy, R. Zhou, T. A. Halgren. Development of a polarizable force field for proteins via ab initio quantum chemistry: First generation model and gas phase tests // J. Comput. Chem. — 2002. — V. 23, no. 16. — P. 1515–1531. — DOI: 10.1002/jcc.10125.
13. G. A. Kaminsky, R. A. Friesner, J. Tirado-Rives, W. L. Jorgensen. Evaluation and Reparametrization of the OPLS-AA Force Field for Proteins via Comparison with Accurate Quantum Chemical Calculations on Peptides // J. Phys. Chem. B. — 2001. — V. 105. — P. 6474–6487. — DOI: 10.1021/jp003919d.
14. J. P. Stewart. Optimization of Parameters for Semiempirical Methods. I. Method // J. Comput. Chem. — 1989. — V. 10. — P. 209–220. — DOI: 10.1002/jcc.540100208.
15. J. P. Stewart. Optimization of Parameters for Semiempirical Methods. II. Applications // J. Comput. Chem. — 1989. — V. 10. — P. 221–264. — DOI: 10.1002/jcc.540100209.
16. M. Takano, T. Yamato, J. Higo, A. Suyama, K. Nagayama. Molecular dynamics of a 15-residue poly(L-alanine) in water: Helix formation and energetics // JACS. — 1999. — V. 121. — P. 605–612. — DOI: 10.1021/ja982919c.
17. J. A. Vila, D. R. Ripoll, H. A. Scheraga. Physical reasons for the unusual alpha-helix stabilization afforded by charged or neutral polar residues in alanine-rich peptides // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. — 2002. — V. 97. — P. 13075–13079. — DOI: 10.1073/pnas.240455797. — ads: 2000PNAS...9713075V.
18. B. Zagrovic, C. D. Snow, M. R. Shirts, V. S. Pande. Simulation of Folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing // J. Mol. Biol. — 2002. — V. 323. — P. 927–937. — DOI: 10.1016/S0022-2836(02)00997-X.
19. Б. Глик, Дж. Пастернак. Молекулярная биотехнология (принципы и применение). — М: Мир, 2002.
20. В. А. Колб. Котрансляционное сворачивание белков // Молекулярная биология. — 2001. — Т. 35, № 4. — С. 682–690. — MathSciNet: MR1822289.
21. М. С. Кондратьев, А. В. Кабанов, В. М. Комаров. «Обратная» альфа-спирализация олигопептидов и факторы, ее запускающие» / Тезисы 12-ой Международной Пущинской школыконференции «Биология – наука XXI века». — Пущино, 2008. — С. 33.
22. М. С. Кондратьев, А. В. Кабанов, В. М. Комаров. «Спиралеобразующие» конформеры в структурной организации метиламидов N-ацетил-альфа-L-аминокислот. Квантово-химический PM3 анализ // Биофизика. — 2007. — Т. 52, № 3. — С. 401–408.
23. М. С. Кондратьев, А. А. Самченко, В. М. Комаров, А. В. Кабанов. Некоторые аспекты структуры и конформационной лабильности природных L-аминокислот и модельных олигопептидов / Математика. Компьютер. Образование. — 2005. — Т. 12. — С. 899–916.
24. С. Е. Пермяков, Е. А. Пермяков. Использование методов белковой инженерии в исследовании кальцийсвязывающих белков // Биофизика. — 2000. — Т. 45, № 6. — С. 990–1006.
25. В. М. Степанов. Молекулярная биология. Структуры и функции белков. — М: Высшая Школа, 1996.
26. А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын. Физика белка. — М: Книжный дом «Университет», 2002.
27. К. В. Шайтан, К. Б. Терёшкина. Молекулярная динамика белков и пептидов. — Методическое пособие. — М: МГУ, 2004.